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Biotranformation Of Environmental Toxicants By Different Enzymes
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Pollution is currently one of the greatest global problems. Oxidoreductase enzymes have shown the capacity to transform hazardous chemical compounds. Investigating the ability of enzymes to transform environmentally concerning pollutants is essential to understand the toxicological role of those enzymes and for the development of novel bioremediation technologies. The present work studied the capacity of laccase, horseradish peroxidase (HRP), hemoglobin, and cytochrome c (Cc) to transform the azo dye methyl orange (MO), polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs), such as anthracene and benzo[a]pyrene (BaP), and the organophosphate pesticide chlorpyrifos.
The use of the redox mediator ABTS in low concentrations (10 μM) increased MO decolorization by laccase over 10 fold, while the hemeproteins efficiently decolorized MO directly and the presence of ABTS afforded no benefit in these cases. Hemoglobin-catalyzed MO decolorization was followed by rapid inactivation of the hemeprotein. The presence of ABTS (50 μM) enabled laccase-catalyzed transformation of PAHs, for example, the oxidation of anthracene reaching 69 ± 4% in 24 h, and also enhanced anthracene transformation catalyzed by HRP. Cc exhibited the capacity to degrade various PAHs (77 ± 10% of anthracene and 70 ± 4% of BaP) without requiring mediator and the presence of ABTS (50 μM) was clearly disadvantageuos (5 ± 5% oxidation of anthracene). Despite the capacities shown by the enzymatic systems studied, none was able to transform chlorpyrifos.
Further studies of the laccase-ABTS system showed that it was inhibited by the presence of Fe3+ ions and by humic acid, issues that can be problematic in the implementation of bioremediation processes.
The results in this work indicate that hemoglobin and Cc potentially have a role in the metabolism of environmental toxicants by being able to transform PAHs and MO at neutral pH. Moreover, the presence of cardiolipin-containing membranes enhanced the peroxidase activity of Cc, including towards PAHs and the azo dye. These results support the hypothesis that Cc participates in the transformation of toxicants at the inner mitochondria membrane, where cardiolipin and Cc are located.
Poluição é atualmente um dos maiores problemas mundiais. Enzimas oxidoredutases demonstraram a capacidade de transformar compostos químicos nocivos. Investigar a competência de enzimas em transformar poluentes ambientalmente preocupantes é essencial para compreender o papel toxicológico dessas enzimas e para o desenvolvimento de novas tecnologias de biorremediação. O presente trabalho estudou a capacidade de lacase, peroxidase de rábano (HRP), hemoglobina e citocromo c (Cc) em transformar o corante azo alaranjado de metilo (MO), hidrocarbonetos policíclicos aromáticos (PAHs), como antraceno e benzo[a]pireno (BaP), e o pesticida organofosfato clorpirifós. O uso do mediador redox ABTS em concentrações baixas (10 μM) aumentou a descolorização de MO por lacase em 10 vezes, enquanto as hemoproteínas descolorizaram eficientemente MO diretamente e a presença de ABTS não proporcionou nenhum benefício nestes casos. Descolorização de MO catalisada por hemoglobina foi seguida por inativação rápida da hemoproteína. A presença de ABTS (50 μM) possibilitou a transformação de PAHs catalisada por lacase, por exemplo a oxidação de antraceno alcançando 69 ± 4% em 24 h, e também possibilitou a transformação de antraceno catalisada por HRP. Cc demonstrou a capacidade em degradar vários PAHs (77 ± 10% de antraceno e 70 ± 4% de BaP) sem necessitar de mediador e a presença de ABTS (50 μM) foi evidentemente desvantajosa (5 ± 5% oxidação de antraceno). Apesar das capacidades demonstradas pelos sistemas enzimáticos estudados, nenhum foi capaz de transformar clorpirifós. Estudos adicionais do sistema lacase-ABTS demonstraram que o sistema foi inibido pela presença de iões de Fe3+ e por ácido húmico, aspetos que podem ser problemáticos na implementação de processos de biorremediação. Os resultados deste trabalho indicam que a hemoglobina e Cc potencialmente possuem um papel no metabolismo de tóxicos ambientais por serem capazes de transformar PAHs e MO a pH neutro. Além disso, a presença de membranas contendo cardiolipina aumentou a atividade peroxidase do Cc, incluindo relativamente a PAHs e ao corante azo. Estes resultados apoiam a hipótese que Cc participa na transformação de compostos tóxicos na membrana interna da mitocôndria, onde cardiolipina e Cc se encontram.
Poluição é atualmente um dos maiores problemas mundiais. Enzimas oxidoredutases demonstraram a capacidade de transformar compostos químicos nocivos. Investigar a competência de enzimas em transformar poluentes ambientalmente preocupantes é essencial para compreender o papel toxicológico dessas enzimas e para o desenvolvimento de novas tecnologias de biorremediação. O presente trabalho estudou a capacidade de lacase, peroxidase de rábano (HRP), hemoglobina e citocromo c (Cc) em transformar o corante azo alaranjado de metilo (MO), hidrocarbonetos policíclicos aromáticos (PAHs), como antraceno e benzo[a]pireno (BaP), e o pesticida organofosfato clorpirifós. O uso do mediador redox ABTS em concentrações baixas (10 μM) aumentou a descolorização de MO por lacase em 10 vezes, enquanto as hemoproteínas descolorizaram eficientemente MO diretamente e a presença de ABTS não proporcionou nenhum benefício nestes casos. Descolorização de MO catalisada por hemoglobina foi seguida por inativação rápida da hemoproteína. A presença de ABTS (50 μM) possibilitou a transformação de PAHs catalisada por lacase, por exemplo a oxidação de antraceno alcançando 69 ± 4% em 24 h, e também possibilitou a transformação de antraceno catalisada por HRP. Cc demonstrou a capacidade em degradar vários PAHs (77 ± 10% de antraceno e 70 ± 4% de BaP) sem necessitar de mediador e a presença de ABTS (50 μM) foi evidentemente desvantajosa (5 ± 5% oxidação de antraceno). Apesar das capacidades demonstradas pelos sistemas enzimáticos estudados, nenhum foi capaz de transformar clorpirifós. Estudos adicionais do sistema lacase-ABTS demonstraram que o sistema foi inibido pela presença de iões de Fe3+ e por ácido húmico, aspetos que podem ser problemáticos na implementação de processos de biorremediação. Os resultados deste trabalho indicam que a hemoglobina e Cc potencialmente possuem um papel no metabolismo de tóxicos ambientais por serem capazes de transformar PAHs e MO a pH neutro. Além disso, a presença de membranas contendo cardiolipina aumentou a atividade peroxidase do Cc, incluindo relativamente a PAHs e ao corante azo. Estes resultados apoiam a hipótese que Cc participa na transformação de compostos tóxicos na membrana interna da mitocôndria, onde cardiolipina e Cc se encontram.
Descrição
Palavras-chave
biotransformation enzymatic remediation metalloproteins organic pollutants