Utilize este identificador para referenciar este registo: http://hdl.handle.net/10362/3386
Título: Estudo de novos centros contendo ferro: isolamento e caracterização de proteínas de desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774
Autor: Tavares, Pedro António de Brito
Orientador: Moura, Isabel
Data de Defesa: 30-Dez-1994
Editora: FCT - UNL
Resumo: Negligenciadas durante bastante tempo, as proteínas com centros de ferro não hémico têm vindo a ser encontradas como componentes de sistemas essenciais à vida. Estas proteínas estão envolvidas em processos metabólicos como sejam o cido de Krebs, a fotossíntese, a cadeia respiratória e a síntese e reparação de DNA e ainda a regulação da translação, a IÚvel do mRNA. Ao longo dos anos, as bactérias redutoras de sulfato têm sido uma fonte de proteínas deste tipo. Enzimas como as hidogenases, as redutases do APS, as redutases do sulfito ou as ferredoxinas foram já isoladas e caracterizadas, revelando propriedades bioquímicas e espectroscópicas únicas. Nesta dissertação descreve-se o estudo de novos tipos de centros de ferro não hémico, encontrados em proteínas isoladas de Desulfavibrio desul(uricans ATCC 27774. A rubreritrína é uma proteína dimérica (2 x 24 kDa) que contém, por monómero, dois tipos de centros: i) um centro monomérico do tipo rubredoxina, no qual o átomo de ferro se encontra coordenado tetraedricamente por resíduos de cisteína e ii) um centro bínudear de ferro muito semelhante ao descrito para a redutase de ribonudeotídeos (subunidade B2), possuindo uma ponte j.L-oxo entre os dois ferros. Esta ínvulgar associação de centros confere à rubreritrina propriedades espectroscópicas únicas. Assim, o seu espectro de UV-visível apresenta máximos a 370 e 493 nm. Após a subtracção do espectro da rubredoxina, isolada do mesmo orgaIÚsmo, é possível observar um novo máximo a 362 nm típico de um centro bínudear do tipo descrito. Tal como nas rubredoxinas, o espectro de RPE apresenta ressonâncias a g = 9.6 e 4.3. É ainda possível observar, a campo alto, um sínal rômbico (g = 1.98, 1.76 e 1.56) caracteristico da forma semi-reduzida do centro bínudear. A análise dos dados provenientes da espectroscopia de Mõssbauer confirma a presença dos centros referidos, sendo possível detectar todos os seus estados de oxidação. A desulfoferrodoxina é outra proteína que apresenta uma nova associação de centros de ferro. Uma única cadeia polipeptídica (13.9 kDa) fornece os ligandos necessários para a coordenação dos dois centros monoméricos. Um dos centros é semelhante ao presente na desulforedoxina de Desulfovibrio gigas. Neste centro, o átomo de ferro é coordenado por quatro resíduos de cisteína numa geometria tetraédrica distorcida. Espectroscopicamente este centro revela-se pela existência de máximos no espectro de UV-visível a 495 e 368 nm e ressonâncias a g = 7.7, 5.7, 4.1 e 1.8, no espectro de RPE.
Descrição: Dissertação apresentada para obtenção do Grau de Doutor em Bioquímica, pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia
URI: http://hdl.handle.net/10362/3386
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