Duarte, RuiRamos, Ana Raquel Martinho2014-12-112014-12-1120082014-12http://hdl.handle.net/10362/13885A Fuscoredoxina foi inicialmente isolada a partir de bactérias redutoras de sulfato (BRS) tais como Desulfovibrio vulgaris e Desulfovibrio desulfuricans. A proteína é constituída por dois centros de Ferro-enxofre, um dos quais invulgar, apresentando uma coordenação mista do tipo [Fe4S3O2X], e cuja função, ainda não se encontra bem definida, daí a importância deste estudo. Foi obtida mais uma proteína recombinante mutada (AR2) a partir da Fuscoredoxina recombinante (RD1). A mutação consistiu na substituição do resíduo de aminoácido Cys400 por um de Ala no centro de coordenação mista. Além desta proteína mutante foram alvo de estudo outras proteínas mutantes já existentes: RD2 - delecção da região N-terminal que contém os quatro primeiros resíduos de aminoácido de cisteína da proteína; SC1 - substituição do resíduo de aminoácido Glu265 pelo resíduo de aminoácido Ala no centro [Fe4S3O2X]; e AR1 - delecção do resíduo de aminoácido Glu488 do centro [Fe4S3O2X]. Numa tentativa de perceber qual a função biológica que os centros da Fuscoredoxina desempenham, as proteínas recombinante (RD1) e recombinantes mutadas purificadas, foram alvo de caracterização bioquímica e por técnicas espectroscópicas.porFuscoredoxinaMutaçõesCentro híbridoCaracterização bioquímicaEspectroscopiamaster thesis